En un estudio experimental realizado en la Universidad japonesa de Tokio, se ha descubierto una nueva enzima que descompone y sintetiza glicanos, previamente inexplorados, con capacidad prebiótica. La enzima encontrada se localizó en la bacteria intestinal Bacteroides xylanisolvens.
Communications Biology ha sido la publicación científica elegida por estos científicos nipones para divulgar su trabajo experimental. La conclusión que destacan sus autores es que el hallazgo de esta nueva enzima “contribuye a la expansión del repertorio de β-galactosidasas y es un paso importante hacia la exploración de la utilización y las funciones fisiológicas de los β-1,2-galactooligosacáridos con funciones casi desconocidas”.
Es bien sabido por los expertos que las cadenas de carbohidratos (glicanos) son compuestos complejos similares a los azúcares que desempeñan papeles importantes en varios procesos y estructuras biológicas de nuestro cuerpo.
Los galactósidos son un tipo de glicano que se encuentra en plantas, animales y microorganismos. Por ejemplo, los galactósidos, presentes en las paredes celulares de las plantas y en ciertos tipos de azúcares beneficiosos, los oligosacáridos prebióticos, favorecen la salud intestinal.
Numerosos glicanos que contienen galactosa también se añaden a alimentos procesados como el zumo y la leche en polvo, debido a sus posibles beneficios para la salud.
Los autores de este trabajo destacan que estudiar las enzimas que descomponen estos glicanos es esencial para comprender sus mecanismos prebióticos y para mejorar la forma en que se pueden utilizar en alimentos y productos para la salud.
Como se dice en el estudio, las β-galactosidasas son enzimas que liberan galactosa a partir de los galactósidos. Sin embargo, existen diferentes β-galactosidasas que se dirigen a galactósidos específicos. Estas enzimas se encuentran en los intestinos de los mamíferos, como en la bacteria intestinal humana Bifidobacterium, que ayuda a digerir carbohidratos complejos.
Otra bacteria intestinal, Bacteroides xylanisolvens, tiene el potencial de utilizar una amplia gama de carbohidratos, aunque se sabe poco sobre sus capacidades exactas, reconocen estos científicos.
Ahora, un equipo dirigido por el profesor Masahiro Nakajima, del Departamento de Ciencias Biológicas Aplicadas de la Universidad de Ciencias de Tokio (TUS), ha descubierto una nueva enzima β-galactosidasa en B. xylanisolvens.
Esta enzima ataca específicamente a glicanos únicos que contienen galactosa y que pueden poseer propiedad prebiótica y podría impulsar el desarrollo de productos prebióticos innovadores para mejorar la salud intestinal y apoyar las funciones digestivas, lo que ofrece nuevas oportunidades en la industria alimentaria.
En opinión de Nakajima, “aunque existen numerosos tipos de glicanos con estructuras diversas y complejas, muchos de ellos aún tienen una funcionalidad y usos potenciales desconocidos. Dado que las enzimas son esenciales para la síntesis de glicanos, la búsqueda de nuevas enzimas es extremadamente importante. Nuestra nueva enzima podría usarse para sintetizar grandes cantidades de glicanos, únicos con propiedad prebiótica que puede ser beneficiosa para la salud humana”.
La bacteria B. xylanisolvens contiene múltiples genes que codifican β-galactosidasas. Y este equipo de Tokio identificó que uno de estos genes (Bxy_22780) codifica una nueva β-galactosidasa. Inicialmente, la enzima no mostró actividad hacia los β-galactósidos naturales.
Sin embargo, cuando se llevaron a cabo reacciones en presencia de un mutante nucleófilo, denominado fluoruro de α-D-galactosilo (α-GalF), como sustrato donante y galactosa o D-fucosa como sustrato aceptor, el equipo detectó con éxito los productos de reacción. Los estudios de resonancia magnética nuclear confirmaron que el disacárido producido en las reacciones era β-1,2-galactobiosa.
En el laboratorio del profesor Nakajima, llevan a cabo análisis funcionales de enzimas que actúan sobre glicanos con estructuras únicas; desarrollan métodos para la síntesis masiva de glicanos utilizando enzimas orientadas a aplicaciones prácticas; dilucidan la correlación entre función y estructura, utilizando técnicas de ingeniería de proteínas y biología estructural, y modifican la especificidad del sustrato y sintetizan nuevos glicanos mediante la introducción de mutaciones.
También pretenden establecer varios métodos de diseño de proteínas, a través del análisis comparativo de varias deshidrogenasas y sentar las bases para la ingeniería de proteínas.